Quelles sont les fonctions de la trypsine? Les protéines alimentaires

Les protéines alimentaires doivent être décomposées en acides aminés que votre corps utilise pour la croissance, l'entretien et la réparation des tissus. L'enzyme appelée trypsine, présente dans le suc pancréatique, est essentielle pour une digestion efficace des protéines. Les troubles de la production de trypsine peuvent non seulement entraver les processus digestifs, mais aussi endommager le pancréas. La production de trypsine dans des tissus autres que le pancréas peut être impliquée dans le processus du cancer.

Vidéo du jour

Digestion des protéines

La trypsine est une enzyme qui digère les protéines présentes dans les sucs pancréatiques sécrétés dans l'intestin grêle au cours d'un repas. Votre pancréas sécrète de la trypsine en tant que proenzyme inactive appelée trypsinogène. Une fois dans l'intestin, une enzyme appelée entéropeptidase, qui est sécrétée par les cellules intestinales, coupe un petit morceau de trypsinogène pour produire l'enzyme trypsine active. La trypsine activée, à son tour, aide à décomposer les protéines alimentaires. Il active également d'autres molécules de trypsinogène, ainsi que d'autres enzymes digérant les protéines sécrétées sous forme de proenzymes avec le suc pancréatique. Par conséquent, la trypsine est essentielle pour la fonction normale des processus digestifs qui convertissent les protéines alimentaires en acides aminés pour l'absorption.

Inhibiteurs de la trypsine

Les inhibiteurs de la trypsine sont des composés qui peuvent se lier étroitement à la trypsine et bloquer ses capacités de digestion des protéines. Un exemple de substances diététiques naturelles qui inhibent l'activité de la trypsine sont les inhibiteurs de Bowman-Birk que l'on trouve dans le soja et certaines autres graines de légumineuses et de céréales. Manger de grandes quantités d'aliments contenant des inhibiteurs actifs de la trypsine peut réduire la qualité nutritionnelle des protéines alimentaires. Cependant, les aliments de cuisson inactivent en grande partie les inhibiteurs de la trypsine alimentaires. Les cellules de votre pancréas produisent un autre type d'inhibiteur de la trypsine qui bloque l'activation prématurée de la trypsine et d'autres enzymes digérant les protéines pendant qu'elles sont encore dans le pancréas. Cela empêche votre pancréas de s'auto-digérer.

Troubles de la trypsine

Certaines personnes naissent avec des mutations dans une partie du matériel génétique qui code pour la production de trypsinogène dans le pancréas. Ces troubles héréditaires rares peuvent altérer la structure du trypsinogène et produire un état dans lequel l'activation du trypsinogène à la trypsine n'est plus correctement régulée et les inhibiteurs de la trypsine tissulaire ne fonctionnent plus correctement. Des portions du pancréas peuvent s'auto-digérer, ce qui conduit à une pancréatite ou à une inflammation du pancréas. Une activation inadéquate de la trypsine et une inflammation du tissu pancréatique peuvent également se produire avec une consommation excessive d'alcool ou si une pierre biliaire bloque le canal sécréteur pancréatique. La pancréatite est une affection grave qui peut causer des lésions tissulaires irréversibles et la perte des sécrétions nécessaires aux processus digestifs normaux.

Trypsine et cancer

On trouve de petites quantités de trypsine dans d'autres tissus que le pancréas, y compris d'autres organes digestifs, la peau, les reins, le foie, le cerveau et le système immunitaire.. Bien que leur rôle exact dans le processus du cancer ne soit pas clair, la trypsine et l'inhibiteur de la trypsine associé aux tumeurs peuvent être produits à des niveaux élevés dans les tissus cancéreux. Par exemple, une augmentation de la production est trouvée dans un grand pourcentage de tumeurs colorectales, selon un rapport publié dans le numéro d'octobre 2003 de "Histologie et Histopathologie. "L'augmentation de la production de tissus cancéreux peut être associée à un mauvais pronostic du cancer.